Будова і значення ферментів
Відео: ЄДІ. Біологія. 3.2. Функції білків у живих істот. Ферменти, їх будова, властивості.
Зміст
Ферменти (ензими) - це високоспецифічні білки, виполняющіефункціі біологічних каталізаторів. Каталізатор - це речовина, яка ускоряетхіміческую реакцію, але саме в ході цієї реакції не витрачається.
Всі ферменти за хімічною природою є простиміілі складними білками з великою молекулярною масою (каталаза - 248000 Д, піруват-дегидрогеназа - 4500000 Д). При гідролізі утворюють амінокислоти і, так само як ібелкі чутливі до дії високих температур, випромінювання, солей важких металів, концентрованих кислот і лугів.
За будовою ферменти можуть бути однокомпонентними, простимібелкамі, що складаються тільки з амінокислот і двокомпонентними, складними белкамі.Во другому випадку в складі ферменту виявляється додаткова група небелковойпріроди (рис.1).
Відео: Біохімія, лекції "Освіта для всіх"
Малюнок 1 - Будова двокомпонентного ферменту
Найчастіше додаткову групу, міцно пов`язану, що не отделяемуюот білкової частини (апофермента), називають простетичної группой- на відміну від етогодобавочную групу, легко відділяється від апофермента і здатну до самостоятельномусуществованію, зазвичай називають коферментом.
Характерною особливістю двокомпонентних ферментів єте, що ні білкова частина, ні додаткова група окремо не володіють заметнойкаталітіческой активністю. Тільки їх комплекс виявляє ферментативні свойства.Прі цьому білок різко підвищує каталітичну активність додаткової групи, прісущуюей у вільному стані в дуже малій степені додаткова ж група стабілізіруетбелковую частина і робить її менш вразливою до денатуруючих агентів.
Таким чином, хоча безпосереднім виконавцем каталітіческойфункціі є простетичної група, яка утворює каталітичний центр, її действіенемислімо без участі поліпептидних фрагментів білкової частини ферменту.
Більш того, в апофермент є ділянка, характерізующійсяспеціфіческой структурою, вибірково зв`язує кофермент. Це так називаемийкоферментсвязивающій домен- його структура у різних апофермент, соедіняющіхсяс одним і тим же коферментом, дуже подібна. Такі, наприклад, просторові структуринуклеотідсвязивающіх доменів ряду дегідрогеназ.
Інша працювати у однокомпонентних ферментів, що не імеющіхдобавочной групи, яка могла б входити в безпосередній контакт з преобразуемимсоедіненіем (рис. 2). Цю функцію виконує частину білкової молекули, називаемаякаталітіческім центром. Припускають, що каталітичний центр однокомпонентногофермента є унікальним поєднанням декількох амінокислотних залишків, розташованих в певній частині білкової молекули.
Відео: Біохімія. Урок 5. Значення ферментів. Вуглеводи: моносахариди
Малюнок 2 - Схема будови ферменту
Амінокислотні залишки, що утворюють каталітичний центроднокомпонентного ферменту, розташовані в різних точках єдиної поліпептіднойцепі. Тому каталітичний центр виникає в той момент, коли білкова молекулапріобретает притаманну їй третинну структуру. Отже, зміна третічнойструктури ферменту під впливом тих чи інших факторів може призвести до деформаціікаталітіческого центру і зміни ферментативної активності. Крім каталітіческогоцентра, утвореного поєднанням амінокислотних радикалів чи приєднанням коферменту, у ферментів розрізняють ще два центри: субстратної і аллостерічеський.
Відео: Функції білків
Ферменти беруть участь в здійсненні всіх процесів обмінуречовин, в реалізації генетичної інформації. Перетравлювання і засвоєння піщевихвеществ, синтез і розпад білків, нуклеїнових кислот, жирів, вуглеводів та інших соедіненійв клітинах і тканинах всіх організмів - всі ці процеси неможливі без участі ферментов.Любое прояв функцій живого організму - дихання, м`язове скорочення, нервово-псіхіческаядеятельность, розмноження і ін. - забезпечується дією ферментів. Індівідуальниеособенності клітин, що виконують певні функції, в значітелной міру определяютсяунікальним набором ферментів, виробництво яких генетично запрограмміровано.Отсутствіе навіть одного ферменту або який-небудь його дефект можуть призвести до серьезнимотріцательним наслідків для організму.
Зв`язок між ферментами і спадковими хворобами обмінуречовин була вперше встановлена А. Герродом в 1910-і рр. Якщо відбувається мутаціяв гені, що кодує певний фермент, може змінитися аминокислотная последовательностьфермента. При цьому в результаті більшості мутацій його каталітична актівностьсніжается або повністю пропадає. Якщо організм отримує два таких мутантних гена (по одному від кожного з батьків), в організмі перестає йти хімічна реакція, яку каталізує даний фермент. Наприклад, поява альбіносів пов`язано з прекращеніемвиработкі ферменту тирозинази, який відповідає за одну зі стадій синтезу темного пігментамеланіна. Фенілкетонурія пов`язана зі зниженою або відсутньою активністю ферментафенілаланін-4-гідроксилази в печінці. В даний час відомі сотні наследственнихзаболеваній, пов`язані з дефектами ферментів.
Ферменти широко використовуються в народному господарстві - харчовій, текстильній промисловості, у фармакології. Ще ширше область використання ферментовв наукових дослідженнях і в медицині.
